Ái lực (tiếng Anh affinity) là lực thúc đẩy các chất hoặc vật chất phản ứng với nhau hoặc tương tác với nhau. Người ta phân biệt hai loại ái lực là ái lực hóa học và ái lực sắc ký.
Ái lực hoá học[sửa]
Ái lực hóa học là lực phát động một phản ứng hóa học, nghĩa là xu hướng các chất phản ứng với nhau. Trong quá trình phản ứng, ái lực hoá học luôn nhỏ dần cho đến khi đạt trạng thái cân bằng thì ái lực bằng không. Nếu ái lực hoá học có giá trị âm thì phản ứng chạy theo chiều ngược lại.
Ái lực hoá học được mô tả một cách định lượng trong nhiệt động học qua công tối đa mà người ta thu được khi tiến hành phản ứng theo hướng ngược lại. Với một thể tích cố định thì ái lực hoá học là sự thay đổi năng lượng tự do và dưới áp suất cố định thì ái lực hoá học là sự thay đổi enthalpy tự do của hệ thống.
Sự phụ thuộc nhiệt độ của ái lực được mô tả qua phương trình Gibbs-Helmholtz. Một cách gần đúng thì ái lực hoá học được mô tả trong nguyên lý Berthelot-Thomson. Nguyên lý này nói rằng, mức độ tỏa nhiệt là một thước đo ái lực của một phản ứng hóa học. Theo đó, một phản ứng chỉ tự xảy ra, nếu nó có mức tỏa nhiệt dương (exotherm) tức là enthalpy âm. Điều này chỉ hoàn toàn phù hợp với những phản ứng chạy theo một chiều, nhưng lại mâu thuẫn với những phản ứng cân bằng.
Ví dụ: ta sẽ đạt được cùng một trạng thái của phản ứng thu nhiệt (endotherm) khi phân tách HI như trong phản ứng tỏa nhiệt (exotherm) tạo thành HI từ I2 và H2:
Ở đây, thước đo thực của ái lực là năng lượng tự do hoặc enthalpy tự do mà giá trị này ở nhiệt độ 0 tuyệt đối sẽ bằng enthalpy của phản ứng (Định luật Động nhiệt học cơ bản).
Ái lực sắc ký[sửa]
Ái lực sắc ký (chromatographical affinity) là khái niệm xuất hiện trong phương pháp sắc ký, xuất phát từ một kỹ thuật gọi là sắc ký ái lực. Đây là một loại thuốc sắc ký lỏng, sử dụng một chất có liên quan đến hoạt tính của nó làm pha tĩnh để phân tích hoặc phân tách chất. Loại pha tĩnh này thường được gọi là ligand ái lực. Ligand ái lực này có mối tương quan thuận nghịch, chuyên biệt thường thấy trong các hệ sinh học. Ví dụ như mối tương quan của một enzym với một substrat hoặc một liên kết của một kháng thể với một kháng nguyên. Đặc điểm này cho phép một cột tách ái lực có thể gắn một cách chọn lọc với một chất đích được lựa chọn trước và trở thành một công cụ hữu hiệu để tách hoặc phát hiện những chất đặc hiệu trong các mẫu sinh học.
Sắc ký ái lực được ứng dụng lần đầu tiên vào năm 1910 để phân lập các enzym. Song, chỉ từ năm 1968 nó mới trở thành một phương pháp thông dụng để tinh chế chất. Những công trình từ cuối những năm 1960 đến đầu những năm 1980 chủ yếu sử dụng carbohydrat như agarose hoặc cellulose làm pha tĩnh trong cột ái lực. Sau này người ta kết nối sắc ký ái lực với sắc ký lỏng hiệu năng cao (HPLC) trên nền silica gel, kỹ thuật này gọi là sắc ký ái lực hiệu năng cao (high performance affinity chromatogrphy, HPAC). Ngày nay sắc ký ái lực được sử dụng rộng rãi trong việc tinh chế protein sử dụng chất hấp phụ là các ligand thiên nhiên như các substrat của enzym, coenzym, chất ức chế, các kháng thể. Sắc ký ái lực cũng được dùng nhiều trong việc sàng lọc các chất có hoạt tính sinh học từ các sản phẩm thiên nhiên.
Tài liệu tham khảo[sửa]
- ABC Chemie, VEB F.A. Brockhaus Verlag Leipzig 1966, 23.
- Z. Li, D. S. Hage, Anái lựcysis of stereoselective drug interactions with serum proteins by high-performance affinity chromatography: A historicái lực perspective. J. Pharm. and Biomedicái lực Anái lựcysis 144, 12-24, 2017.
- Y.-M Fang, D.-Q. Lin, S.-J Yao. Review on biomimetic affinity chromatography with short peptide ligands and its application to protein purification. Journái lực of Chromatography A. 1571, 1-15, 2018 (Review).
- J Guo, H. Lin, J. Wang, Y. Lin, T. Zhang, Z. Jiang. Recent advances in bio-affinity chromatography for screening bioactive compounds from naturái lực products. Journái lực of Pharmaceuticái lực and Biomedicái lực Anái lựcysis 165, 182-197, 2019.